蛋白激酶g的作用(蛋白激酶g是什么)

 在线之家   2023-11-04 18:46   111 views 人阅读  0 条评论
摘要:

1.蛋白激酶g是什么ANP是由心肌自身在剧烈跳动时产生的,它通过血液流入大脑后,有助于减少大脑内的应激反应和无关信号。ANP是缓解情绪压力和减少焦虑的一连串化学反应中作用较

  1. 蛋白激酶g是什么

  ANP是由心肌自身在剧烈跳动时产生的,它通过血液流入大脑后,有助于减少大脑内的应激反应和无关信号。

  ANP是缓解情绪压力和减少焦虑的一连串化学反应中作用较强大的一个环节。

  ANP和具有镇痛作用的内啡肽以及内源性阿片类的增加,都有助于解释在中等强度运动后你会感到轻松和平静的原因。当你说压力消失的时候,实际上是这些因素在起作用。。

  2. g蛋白能直接激活哪种酶

  您好,鲎试剂为鲎科动物东方鲎的血液变形细胞溶解物的冷冻干燥品, 鲎试剂中含有C因子、B因子、G因子、凝固酶原、凝固蛋白原等酶类物质。

  在适宜的条件下(温度,pH值及无干扰物质),细菌内毒素激活C因子,而 ?-葡聚糖能够激活G因子,引起一系列酶促反应,使鲎试剂产生凝集反应形成凝胶。利用该原理可以利用鲎试剂检测细菌内毒素和真菌葡聚糖。

  3. 蛋白激酶G是

  Ras-Raf-MAPK级联反应(Ras-Raf-MAPK cascade reaction)是2017年全国科学技术名词审定委员会公布的老年医学名词

  各类细胞外信号通过不同的受体酪氨酸激酶或G蛋白偶联受体激活Ras,活化的Ras激活丝/苏氨酸激酶级联放大效应,招集胞质内Raf1丝/苏氨酸激酶至细胞膜上,Raf激酶磷酸化MAPK激酶(MAPKK),激活MAPK,MAPK被激活后,转至细胞核内,直接激活转录因子的过程

  4. g蛋白具有哪种酶活性

  G蛋白是一类和GTP或GDP结合的,位于细胞膜胞液面的外周蛋白,由三个亚基组成,它们是α亚基,β亚基,γ亚基。G蛋白有两种构象,一种以αβγ三聚体存在并与GDP结合,为非活化型,另一种构象是α亚基与GTP结合并导致βγ二聚体脱落,为活化型。

  G蛋白类型及功能

  (1) GS蛋白 激活腺苷酸环化酶

  (2) Gi蛋白 抑制腺苷酸环化酶

  (3) GP蛋白 激活磷脂酰肌醇特异的磷脂酶C

  (4) GO蛋白 大脑中主要的G蛋白,可能调节离子通道

  (5) GT蛋白 激活视觉

  5. 蛋白激酶g pkg

  cAMP,cGMP,都是第二信使cAMP通过激活蛋白激酶A(PKA)来发挥信号传导作用.PKA可使蛋白质磷酸化cGMP通过激活蛋白激酶G(PKG)来发挥信号传导作用.PKG也可使蛋白质磷酸化某些蛋白质酶类通常处于失活状态,当磷酸化后才具有活性.但有些蛋白质磷酸化后却会由激活状态变为失活举个例子在心肌细胞中,当cAMP发挥作用时,可使细胞膜上的钙离子通道磷酸化,钙离子内流入细胞速度加快,可增强心肌收缩能力.在平滑肌细胞中,当cGMP发挥作用时,可使细胞膜上的靶蛋白磷酸化,细胞内钙离子量减少.引起平滑肌舒张

  6. 什么叫蛋白激酶

  蛋白激酶(protein kinases)又称蛋白质磷酸化酶(protein phosphakinase)。一类催化蛋白质磷酸化反应的酶。磷酸化(由激酶催化)和去磷酸化(由磷酸酶催化)是控制细胞周期的关键。

  它们都被用来控制调控途径自身活性和执行调控途径决定的底物活性。

  细胞周期调控途径由一系列激酶和磷酸酶组成,它们通过将途径的下一个底物磷酸化和去磷酸化而对外来信号和检验点做出反应。

  途径最终显示的是通过控制M 期激酶(或S 期激酶)的磷酸化状态决定其活性。

  M 期激酶的激活引发M 期的开始,它的失活是离开M 期必须的。

  这表明M 期激酶调控的活动是可转换的:细胞重新组织形成有丝分裂纺锤体要求底物磷酸化,返回到细胞间期状态要求同一底物去磷酸化。 M 期激酶作用的靶位是什么?细胞主要的重新组织发生在有丝分裂中,MPF 诱导有丝分裂的能力说明,M 期激酶直接或间接地引发这些活动。我们在后面讨论结构的重新组织,现在要探讨M 期激酶对多种蛋白质底物的作用是直接的还是间接的。

  对其作用有两种假设的模型: 它可能是磷酸化靶蛋白质的“主调控因子”,靶蛋白轮流作用调控其它必须的功能,一个典型的级联反应。

  它可能是一个“工作室”,直接磷酸化执行调控功能或是周期中细胞重新组织所必须的决定性底物。

  被M 期激酶磷酸化的底物唯一共有的性质是都存在一对Ser-Pro 序列,位于碱性残基的侧面(最常见的是Ser-Pro-X-Lys 形式)。

  潜在的底物依赖于体内M 期激酶准备磷酸化底物的能力,这些底物包括H1 组蛋白(可能是染色体凝集的需要)、核纤层蛋白质(可能是核膜溶解的需要)、核仁素(Nucleolin,阻断核糖体合成)和其它结构性酶活性。

  这些证据的力度不同,取决于在体内某种循环方式中哪个底物被磷酸化,以及M 期激酶是否是实际激活酶。然而,从多种底物中,M 期激酶似乎直接作用于那些有丝分裂中细胞结构改变涉及的多种蛋白质。

  确定一个潜在底物在细胞周期中是Cdc2 的有效靶点的标准是什么呢?

  在体内相同的位点应被Cdc2 磷酸化,当Cdc2 被激活时,它就被磷酸化。体内Cdc2 被周期性磷酸化。

  理想情况下,体内Cdc2 激酶活性的突变可能阻止磷酸化,但目前仅在酵母中是这样。

  要做出这样的结论,磷酸化在细胞周期中是一个明显的活动,蛋白质的一些功能必须被磷酸基团的存在改变。

  这可以通过标记的磷酸化氨基酸的突变鉴定没有磷酸化是否阻止有丝分裂的功能。 Cdc2 激酶研究较多的底物是H1 组蛋白(组成染色质主要蛋白质的五种组蛋白质之一,见第19 章)。早就知道H1 在细胞周期中被磷酸化,在S 期加上两个磷酸基团,有丝分裂时再加上4 个磷酸基团。

  细胞主要的H1 激酶活性由M 期激酶提供。 细胞周期中磷酸化H1 的目的是一个值得思索的问题,因为没有直接表明它对染色质结构有影响。

  可能与M 期染色体凝集相关,可能为复制(可能需要解旋)或复制后的结果(为有丝分裂的开始做准备)做准备,这些假设是合理的,但在S 期这些修饰发生的时间尚缺乏了解。

  然而,H1 组蛋白的确是Cdc2 发动的激酶的很好底物,因此H1 激酶活性已成为检测体内激酶活性的常用方法。

  例如,这种检测对酿酒酵母很适用,通过检测H1 激酶活性评估M 期激酶的周期活性,尽管实际上这种酵母通常不含H1 组蛋白。

  7. G蛋白所指的酶或蛋白质是

  相同点:

  ①均具有GDP和GTP结合活性;

  ②活性型均为GTP结合形式;

  ③均具有GTP酶活性。

  不同点:

  ①分子组成,Ras蛋由曲一条多肽链组成,而G蛋白为异三聚体;

  ②活化,Ras-GDP向Ras-GTP转变时需要鸟苷酸交换因子(GEF),而G蛋白不需要;

  ③作用终止,Ros-GTP向Ras-GDP转变时常常需要CTP酶活化蛋白(GAP),而G蛋白不需要;

  ④调节因素,Ras蛋白通常受生长因子受体调控,而G蛋白受G蛋白偶联受体调控;

  ⑤生物学效应,Ras蛋白主要参与细胞生长、增殖的调控,而G蛋白主要参与物质代谢、基因表达的调节。

  8. G蛋白具有的酶活性

  G蛋白以α、βγ亚基三聚体的形式存在于细胞质膜内侧。α亚基已发现有20余种,分子量为36~52kd。α亚基具有多个活化位点,其中包括可与受体结合并受其活化调节的部位、与βγ亚基相结合的部位、GDP或GTP结合部位以及与下游效应分子相互作用的部位等等。

  α亚基还具有GTP酶活性。α亚基结合GDP时是无活性状态,而与GTP结合时则为有活性状态,GTP的水解又使其返回无活性状态。

  9. G蛋白有蛋白激酶活性吗

  由G蛋白偶联受体所介导的细胞信号通路主要包括:cAMP信号通路和磷脂酰肌醇信号通路 1. cAMP信号通路细胞外信号与相应受体结合,导致细胞内第二信使cAMP的水平变化而引起细胞反应的信号通路。

  这一信号通路的首要效应酶是腺苷酸环化酶,通过腺苷酸环化酶调节胞内cAMP的水平。cAMP可被磷酸二酯酶限制性地降解消除。cAMP信号通路的主要效应是激活靶酶和开启基因表达,这是通过蛋白激酶A完成的。蛋白激酶A由两个催化亚基和两个调节亚基组成,在没有cAMP时,以钝化复合体形式存在。cAMP与调节亚基结合,改变调节亚基构象,使调节亚基和催化亚基解离,释放催化亚基。活化的蛋白激酶A催化亚基可使细胞内某些蛋白的丝氨酸或苏氨酸残基磷酸化,于是改变蛋白的活性。2. 磷脂酰肌醇信号通路胞外信号分子与细胞表面G蛋白偶联受体结合,激活质膜上的磷脂酶C(PLC),使质膜上4,5-二磷酸磷脂酰肌醇(PIP2)水解成1,4,5-三磷酸肌醇(IP3)和二酰基甘油(DG)两个第二信使,使胞外信号转换为胞内信号。IP3动员细胞内源钙到细胞质,使胞内Ca2+浓度升高;DG激活蛋白激酶C(PKC),活化的PKC进一步使底物磷酸化,并可激活Na+/H+交换引起细胞内pH升高。以磷脂酰肌醇代谢为基础... 建议 这没有意义 也可以自己查阅资料

  10. 激活的g蛋白可直接作用的酶

  camp信号通路是由质膜上的五种成分组成:激活型受体(stimulate receptor, RS),抑制型受体(inhibite receptor, Ri),激活型和抑制型调节G蛋白(Gs和Gi)和腺苷酸环化酶(adenylate cyclase, AC)。

  作用特点是:

  当细胞没有受到激素刺激,Gs处于非活化态,α亚基与GDP结合,此时腺苷酸环化酶没有活性;当激素配体与Rs结合后,导致Rs构象改变,暴露出与Gs结合的位点,使激素-受体复合物与Gs结合,Gs的α亚基构象改变,从而排斥GDP,结合GTP而活化,使三聚体Gs蛋白解离出α亚基和βγ基复合物,并暴露出α亚基与腺苷酸环化酶的结合位点;结合GTP的α亚基与腺苷酸环化酶结合,使之活化,并将ATP转化为CAMP。

  11. 激活蛋白激酶G

  这个比较复杂,简单地说激素分为两种——脂溶性的和非脂溶性的。

  脂溶性激素(性激素,甲状腺素等)会直接通过细胞膜进入细胞再和其受体结合(受体可能在细胞质也可能在细胞核),激活受体,受体一般是调节细胞转录翻译之类的蛋白质了,它会影响细胞某些物质的转录翻译了。非脂溶性激素(胰岛素,胰高血糖素,肾上腺素等)通不过细胞膜,所以它们的受体在膜上,激素与其受体结合后,激活受体,以肾上腺素为例。其受体又会激活一种叫做G蛋白的蛋白,G蛋白结着激活腺苷酸环化酶,此酶催化生成环腺苷酸(CAMP)。CAMP又会激活蛋白激酶A,此酶会激活其他很多与新城代谢等细胞活动的酶。(这个很复杂,大学课本用了一章讲这个,几句话说不清的。反正就是细胞膜受体接受激素后一个激活一个,最终产生效应的) 谢谢,希望能够帮到你

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